Ig分子的基本結(jié)構(gòu)是對稱的四條多肽鏈，即兩條相同的輕鏈（L鏈）和兩條相同的重鏈（H鏈），借鏈間二硫鍵連結(jié)而成“Y"字型單體分子。Ig分子不同類別是由各自重鏈的結(jié)構(gòu)決定的。重鏈分為γ、μ、α、δ及ε鏈五類，又可按重鏈抗原性的不同分為若干亞類。五類Ig分子的輕鏈都相同，可分為κ型和λ型，兩型間的氨基酸和抗原性不盡相同。輕鏈和重鏈氨基末端的氨基酸順序易發(fā)生變化，故這部分稱為可變區(qū)（V區(qū)）。V區(qū)是用以識別抗原和決定抗體特異性的部位。肽鏈其余部分(即羧基末端)氨基酸的數(shù)目和順序相對恒定，故稱穩(wěn)定區(qū)（C區(qū)）。穩(wěn)定區(qū)決定著Ig分子的各種生物功能。

　　用木瓜酶可將免疫球蛋白斷裂為三個(gè)大小相似的斷片。其中兩個(gè)斷片可與抗原結(jié)合，稱為抗原結(jié)合片斷(Fab段)，另一斷片可結(jié)晶，稱為結(jié)晶片斷(Fc段)。用胃酶可將免疫球蛋白斷裂為兩段，一個(gè)大斷片為5S雙體F(ab′)2，一個(gè)小斷片與Fc類似，稱為pFc′。

　　免疫球蛋白(Ig)分子的類型 Ig 分子由于受遺傳控制的抗原性不同，即特異性抗原決定簇不同，而有不同的變異性。包括：①同種特異性。同一種屬中所有成員的Ig分子都具備的抗原標(biāo)記。例如，凡是人類都具有五類免疫球蛋白，其中IgG可按重鏈氨基酸的不同分為IgG1～I(xiàn)gG4四個(gè)亞類；IgM有IgM1～I(xiàn)gM2兩個(gè)亞類，IgA有IgA1～I(xiàn)gA2兩個(gè)亞類， IgD有 IgD1～I(xiàn)gD2兩個(gè)亞類等。②異型特異性。同一種屬不同成員的Ig分子可具有不完/全相同的特異抗原標(biāo)記。③獨(dú)/特型(Id)。每一Ig分子皆可具有獨(dú)/特的抗原決定簇。由于體內(nèi)具有千百萬個(gè)抗體形成細(xì)胞克隆（細(xì)胞株），可以想見獨(dú)/特型為數(shù)極多。